Vikipediya

Alpha-amylase

fermentlar sinfi

    

Alfa-amilaza (a-amilaza) — bu ferment (EC 3.2.1.1) kraxmal va glikogen kabi yirik alfa bogʻlangan polisaxaridlarning alfa bogʻlarini gidrolizlaydi, ularning qisqaroq zanjirlari, dekstrinlar va maltozalarni hosil qiladi.[1] Bu odamlarda va boshqa sutemizuvchilarda topilgan amilazaning asosiy shaklidir.[2] U oziq-ovqat zahirasi sifatida kraxmalli urugʻlarda ham mavjud va koʻplab zamburugʻlar tomonidan ishlab chiqariladi. Bu glikozid gidrolaza oilasining 13-aʼzosi.

Inson biologiyasida

tahrir

Koʻp toʻqimalarda topilgan boʻlsa-da, amilaza oshqozon osti bezi shirasi va soʻlak tarkibidan eng koʻp ajralib chiqariladi. Ular izoelektrik fokuslashda boshqacha yoʻl tutishadi va maxsus monoklonal antikorlar yordamida sinovda ham ajratilishi mumkin. Odamlarda barcha amilaza izoformalari 1p21-xromosoma bilan bogʻlanadi (qarang: AMY1A).

Soʻlak amilazasi (ptialin)

tahrir

Amilaza soʻlak tarkibida mavjud va kraxmalni maltoza va dekstringa parchalaydi. Amilazaning bu shakli „ptyalin“ /ˈtaɪəlɪn/ deb ham ataladi, uni shved kimyogari Yons Yakob Berselius kashf etgan va nomlagan. Bu nom yunoncha pōō (tupuraman) soʻzidan kelib chiqqan, chunki modda tupurikdan tarkibidan ajratib olingan.[3] U yirik, erimaydigan kraxmal molekulalarini eruvchan kraxmallarga (amilodekstrin, eritrodekstrin va akrodekstrin) parchalaydi, bu esa ketma-ket kichikroq kraxmallar va oxir-oqibat maltoza hosil boʻlishi bilan yakunlanadi. Ptialin chiziqli a-(1,4) glikozid bogʻlanishlarga taʼsir qiladi, ammo birikma gidrolizi tarmoqlangan mahsulotlarga taʼsir qiluvchi fermentni talab qiladi. Soʻlak amilazasi oshqozon kislotasi bilan oshqozonda inaktivlanadi. pH 3,3 ga sozlangan meʼda shirasida ptialin 20 daqiqada 37 °C da toʻliq faolsizlandi. Aksincha, amilaza faolligining 50 % pH 4.3 da meʼda shirasining 150 daqiqa taʼsiridan keyin saqlanib qolgan.[4] Kraxmal, ptialin uchun substrat va mahsulot (glyukozaning qisqa zanjirlari) uni oshqozon kislotasi tomonidan inaktivatsiyadan qisman himoya qilishga qodir. pH 3,0 da buferga qoʻshilgan ptialin 120 daqiqada toʻliq inaktivatsiyaga uchraydi; ammo, 0,1 % darajada kraxmal qoʻshilishi 10 % faollikni qoldiradi va kraxmalning 1 % qoʻshilishi 120 daqiqada qolgan faollikning taxminan 40 % ga olib keldi.[5]

Ptialin uchun optimal sharoitlar

tahrir
Optimal pH — 7,0[6]
Inson tanasining harorati 
Baʼzi anionlar va aktivatorlarning mavjudligi:
Xlorid va bromid — eng samarali
Yodid — kamroq samarali
Sulfat va fosfat — eng kam samarali

Inson soʻlak amilazasining genetik oʻzgarishi

tahrir

Soʻlak amilaza geni evolyutsiya jarayonida duplikatsiyaga uchradi va DNK gibridizatsiyasi tadqiqotlari shuni koʻrsatadiki, koʻp odamlarda genning bir nechta tandem takrorlanishi mavjud. Gen nusxalari soni soʻlak amilaza darajasiga bogʻliq boʻlib, inson amilazasiga antikorlardan foydalangan holda oqsil tahlillari bilan oʻlchanadi. Gen nusxasi soni yuqori kraxmalli dietalarning aniq evolyutsion taʼsiri bilan bogʻliq.[7] Masalan, yaponiyalik odamda amilaza genining 14 nusxasi (10 nusxali bitta allel va toʻrt nusxali ikkinchi allel) mavjud edi. Yapon dietasi anʼanaviy ravishda koʻp miqdorda guruch kraxmalini oʻz ichiga oladi. Bundan farqli oʻlaroq, Biaka shaxsi olti nusxani (har bir allelda uchta nusxa) olib yurgan. Biaka anʼanaviy ravishda kam kraxmalli dietani isteʼmol qilgan tropik oʻrmon ovchilaridir. Perri va uning hamkasblari soʻlak amilazasi genining koʻpaygan nusxalari soni inson evolyutsiyasi davrida kraxmalli dietaga oʻtish bilan omon qolishni kuchaytirgan boʻlishi mumkinligini taxmin qilishdi.

Pankreatik amilaza

tahrir

Oshqozon osti bezi a-amilaza amilozaning a(1-4) glikozid aloqalarini tasodifiy ravishda ajratib, dekstrin, maltoza yoki maltotrioza hosil qiladi. Anomerik konfiguratsiyani saqlab qolish bilan ikki marta deplasman mexanizmini qabul qiladi. Odamlarda soʻlak amilazasi uning nusxasidan paydo boʻlgan.[7]

Patologiyada

tahrir

Amilaza testini oʻtkazish lipazdan koʻra osonroqdir, bu esa pankreatitni aniqlash va kuzatish uchun ishlatiladigan asosiy testdir. Tibbiy laboratoriyalar odatda oshqozon osti bezi amilazasini yoki umumiy amilazasini oʻlchaydilar. Agar faqat oshqozon osti bezi amilazasini oʻlchagan boʻlsa, parotit yoki boshqa soʻlak bezining shikastlanishi bilan oʻsish qayd etilmaydi.

Biroq, oz miqdorda mavjud boʻlgani sababli, bu oʻlchov uchun qon namunasini olishda vaqt juda muhimdir. Qonni pankreatit ogʻrigʻidan keyin darhol olish kerak, aks holda u buyraklar tomonidan tez chiqariladi.

Soʻlak a-amilaza stress uchun biomarker sifatida[8][9] va simpatik asab tizimining (SNS) faolligining surrogat belgisi sifatida[10] ishlatilgan, bu qon olishni talab qilmaydi.

Izoh

tahrir

Odamlarda plazma kontsentratsiyasining ortishi quyidagilardan iborat:

Umumiy amilaza koʻrsatkichlari meʼyorning yuqori chegarasi (ULN) 10 baravar yuqori pankreatitdan dalolat beradi. 5 dan 10 martagacha ULN koʻrsatkichi ileus yoki oʻn ikki barmoqli ichak kasalligi yoki buyrak yetishmovchiligini koʻrsatishi mumkin va pastroq balandliklar odatda soʻlak bezlari kasalliklarida uchraydi.

Genlar

tahrir
  • soʻlak — AMY1A, AMY1B, AMY1C
  • oshqozon osti bezi — AMY2A, AMY2B

Don tarkibida

tahrir

Dondagi a-amilaza faolligi, masalan, Hagberg-Pertenning tushish soni, unib chiqqan niholni baholash uchun test[11] yoki Phadebas usuli bilan oʻlchanadi. Masalan, bugʻdoyda uchraydi.

Sanoatda foydalanish

tahrir

A-amilaza etanol ishlab chiqarishda don tarkibidagi kraxmallarni fermentativ shakarga aylantirish uchun ishlatiladi.

Yuqori fruktozali makkajoʻxori siropini ishlab chiqarishdagi birinchi qadam makkajoʻxori kraxmalini a-amilaza bilan parchalash boʻlib, oligosakkaridlarning qisqaroq zanjirlarini hosil qiladi.

Bacillus licheniformis dan olingan „Termamyl“ deb nomlangan a-amilaza baʼzi yuvish vositalarida, ayniqsa idishlarni yuvish va kraxmalni olib tashlashda ham qoʻllanadi.[12]

Tibbiyotda foydalanish imkoniyati

tahrir

A-amilaza hujayradan tashqari polimerik moddaning (EPS) strukturaviy, matritsali ekzopolisaxaridlari ichidagi a-(1-4) glikozid aloqalarini gidrolizlash orqali polimikrobiyal bakterial biofillarni parchalash samaradorligini koʻrsatdi.[13][14]

Buferni ingibitorlik qilish

tahrir

Tris molekulasi bir qator bakteriali a-amilazalarni igibirlaydi,[15][16], shuning uchun ular tris buferida ishlatilmasligi kerak.

Aniqlik

tahrir

A-amilaza faolligini aniqlash uchun bir nechta usullar mavjud va turli sohalar turli usullarga tayanadi. Kraxmal yod testi, yod testining rivojlanishi rang oʻzgarishiga asoslanadi, chunki a-amilaza kraxmalni buzadi va koʻp hollarda qoʻllanadi. Shunga oʻxshash, ammo sanoatda ishlab chiqarilgan test — bu Phadebas amilaza testi boʻlib, u yuvish vositalari, turli xil un, don va solodli oziq-ovqatlar va sud biologiyasi kabi koʻplab sohalarda sifatli va miqdoriy test sifatida ishlatiladi.

Amilazaning oʻzgartirilgan kolorimetrik mikrodeterminatsiyasi tasvirlangan, unda kraxmalning hazm boʻlishi kraxmal-yod rangining pasayishi bilan oʻlchanadi.[17]

Domen arxitekturasi

tahrir

A-amilazalar bir qator aniq oqsil domenlarini oʻz ichiga oladi. Katalitik domen sakkiz zanjirli alfa/beta barreldan iborat tuzilishga ega boʻlib, u faol joyni oʻz ichiga oladi, beta 3 va alfa spiral 3 oʻrtasida chiqadigan ~ 70 aminokislotali kaltsiyni bogʻlovchi domen va karboksil-terminal bilan uziladi. Asosiy beta-barrel domeni.[18] Bir nechta alfa-amilazalar odatda C terminalida beta-varaq domenini oʻz ichiga oladi. Bu domen besh qatorli antiparallel beta-varaq sifatida tashkil etilgan.[19][20] Bir nechta alfa-amilazalar odatda C terminalida toʻliq beta domenini oʻz ichiga oladi.[21]

Yana qarang

tahrir
  • Ovqat hazm qilish fermenti

Manbalar

tahrir
  1. ↑ „Amylase“. Store Medisinske Leksikon. Store Norske Leksikon. Qaraldi: 24-yanvar 2021-yil.
  2. ↑ Biochimie, 2nd, Bruxelles: De Boeck, 2005 — 1583-bet. 
  3. ↑ J. Berzelius (Ms. Esslinger, trans.
  4. ↑ „Passage of salivary amylase through the stomach in humans“. Digestive Diseases and Sciences. 32-jild, № 10. October 1987. 1097–103-bet. doi:10.1007/bf01300195. PMID 3652896.
  5. ↑ „Starch and glucose oligosaccharides protect salivary-type amylase activity at acid pH“. The American Journal of Physiology. 254-jild, № 5 Pt 1. May 1988. G775–80-bet. doi:10.1152/ajpgi.1988.254.5.G775. PMID 2452576.
  6. ↑ „Amylase, Alpha – Worthington Enzyme Manual“. worthington-biochem.com. 14-oktabr 2016-yilda asl nusxadan arxivlangan.
  7. ↑ 7,0 7,1 „Diet and the evolution of human amylase gene copy number variation“. Nature Genetics. 39-jild, № 10. October 2007. 1256–60-bet. doi:10.1038/ng2123. PMC 2377015. PMID 17828263. Manba xatosi: Invalid <ref> tag; name "pmid17828263" defined multiple times with different content
  8. ↑ „The relationship between salivary biomarkers and state-trait anxiety inventory score under mental arithmetic stress: a pilot study“. Anesthesia and Analgesia. 101-jild, № 6. December 2005. 1873–6-bet. doi:10.1213/01.ANE.0000184196.60838.8D. PMID 16301277.
  9. ↑ „Salivary alpha-amylase in biobehavioral research: recent developments and applications“. Annals of the New York Academy of Sciences. 1098-jild. March 2007. 122–44-bet. doi:10.1196/annals.1384.008. PMID 17332070.
  10. ↑ „Salivary alpha-amylase as a non-invasive biomarker for the sympathetic nervous system: current state of research“. Psychoneuroendocrinology. 34-jild, № 4. May 2009. 486–96-bet. doi:10.1016/j.psyneuen.2009.01.014. PMID 19249160.
  11. ↑ „Falling Number – Introduction“. Perten Instruments (2005). 9-sentabr 2009-yilda asl nusxadan arxivlangan. Qaraldi: 21-noyabr 2009-yil.
  12. ↑ „The use of enzymes in detergents“. Faculty of Engineering, Science and the Built Environment, London South Bank University (20-dekabr 2004-yil). 20-oktabr 2009-yilda asl nusxadan arxivlangan. Qaraldi: 21-noyabr 2009-yil.
  13. ↑ „Approaches to Dispersing Medical Biofilms“. Microorganisms. 5-jild, № 2. April 2017. 15-bet. doi:10.3390/microorganisms5020015. PMC 5488086. PMID 28368320.
  14. ↑ „Glycoside Hydrolases Degrade Polymicrobial Bacterial Biofilms in Wounds“. Antimicrobial Agents and Chemotherapy. 61-jild, № 2. February 2017. AAC.01998–16-bet. doi:10.1128/AAC.01998-16. PMC 5278739. PMID 27872074.
  15. ↑ „Binding of Tris to Bacillus licheniformis alpha-amylase can affect its starch hydrolysis activity“. Protein and Peptide Letters. 15-jild, № 2. 2008. 212–4-bet. doi:10.2174/092986608783489616. PMID 18289113.
  16. ↑ „Crystal structures of the psychrophilic alpha-amylase from Alteromonas haloplanctis in its native form and complexed with an inhibitor“. Protein Science. 7-jild, № 3. March 1998. 564–72-bet. doi:10.1002/pro.5560070304. PMC 2143949. PMID 9541387.
  17. ↑ Pimstone, Neville R. (1964). „A Study of the Starch-Iodine Complex: A Modified Colourimetric Micro Determination of Amylase in Biological Fluids“. Clinical Chemistry. American Association for Clinical Chemistry. 891–906-bet. doi:10.1093/clinchem/10.10.891. 14-may 2022-yilda asl nusxadan arxivlandi.{{cite magazine}}: CS1 maint: date format ()
  18. ↑ „Complexes of Thermoactinomyces vulgaris R-47 alpha-amylase 1 and pullulan model oligossacharides provide new insight into the mechanism for recognizing substrates with alpha-(1,6) glycosidic linkages“. The FEBS Journal. 272-jild, № 23. December 2005. 6145–53-bet. doi:10.1111/j.1742-4658.2005.05013.x. PMID 16302977.
  19. ↑ „Molecular structure of a barley alpha-amylase-inhibitor complex: implications for starch binding and catalysis“. Journal of Molecular Biology. 278-jild, № 1. April 1998. 205–17-bet. doi:10.1006/jmbi.1998.1683. PMID 9571044.
  20. ↑ „Crystal and molecular structure of barley alpha-amylase“. Journal of Molecular Biology. 239-jild, № 1. May 1994. 104–21-bet. doi:10.1006/jmbi.1994.1354. PMID 8196040.
  21. ↑ „Crystal structure of calcium-depleted Bacillus licheniformis alpha-amylase at 2.2 A resolution“. Journal of Molecular Biology. 246-jild, № 4. March 1995. 545–59-bet. doi:10.1006/jmbi.1994.0106. PMID 7877175.
Manba xatosi: <ref> tag with name "Gatehouse-et-al-1997" defined in <references> is not used in prior text.

Havolalar

tahrir 
"https://uz.wikipedia.org/w/index.php?title=Alpha-amylase&oldid=5231028" dan olindi